Introdução a aminoácidos

O que são aminoácidos?
Os aminoácidos mais comuns na natureza são chamados α-aminoácidos. Essas moléculas têm quatro substituintes diferentes ligados ao átomo de carbono central (chamado de átomo α-c):
Amino (NH₂, código de três letras abreviado como "h-").
Grupo de ácido carboxílico (COOH, abreviado como "-oh" no código de três letras).
Correntes laterais(R, que são altamente variáveis ​​e determinam as propriedades dos aminoácidos, bem como o peptídeo final).
Átomo de hidrogênio (H).
A conexão de átomos de α-C com esses quatro grupos diferentes oferece propriedades químicas únicas, que desempenham um papel fundamental na determinação do comportamento e propriedades dos aminoácidos e peptídeos.

Atividade biológica de aminoácidos
Os aminoácidos podem exibir atividades biológicas como:
O triptofano (TRP) e o ácido glutâmico (Glu) desempenham um papel fundamental nos processos metabólicos.
O grupo R (ou cadeia lateral) determina as propriedades únicas dos aminoácidos. Esses grupos podem:
Em termos simples:Um átomo de hidrogênio como glicina (Gly).
Outros ácidos estão incluídos: como ácido aspártico (ASP) e ácido glutâmico (Glu).
Leve grupos básicos:Arginina (Arg), lisina (LYS) ou histidina (His).
Contém grupos polares: como serina (ser) ou treonina (thr).
Hidrocarbonetos não polares:alanina (ALA), fenilalanina (PHE) ou valina (VAL).
Teor de enxofre:Como visto em cisteína (Cys) e metionina (Met).
O papel dos aminoácidos L
Os quatro substituintes do átomo α-C estão dispostos nos cantos do tetraedro, com o átomo α-C no centro (ver Figura 3). Esse arranjo permite que as duas formas de moléculas de aminoácidos existam em forma de espelho, semelhante às mãos esquerda e direita. Essas formas espelhadas são conhecidas como "estereoisômeros" ou "enantiômeros".
Importância biológica de enantiômeros
Embora os enantiômeros tenham propriedades químicas e físicas quase idênticas, seus efeitos biológicos podem diferir significativamente. A forma molecular é crítica para sua interação com alvos biológicos. Um enantiômero pode se ligar efetivamente ao alvo, outro pode não, ou, em alguns casos, ter um efeito negativo. Em solução, o enantiômero gira o plano de luz polarizado na direção oposta.