As ligações dissulfeto são uma parte indispensável da estrutura tridimensional de muitas proteínas. Essas ligações covalentes podem ser encontradas em quase todos os peptídeos extracelulares e moléculas de proteína.
Uma ligação dissulfeto é formada quando um átomo de enxofre de cisteína forma uma ligação única covalente com a outra metade do átomo de enxofre de cistina em diferentes posições na proteína. Essas ligações ajudam a estabilizar proteínas, especialmente as secretadas das células.
A formação eficiente de ligações dissulfeto envolve vários aspectos, como gerenciamento adequado de cisteínas, proteção de resíduos de aminoácidos, métodos de remoção de grupos de proteção e métodos de emparelhamento.
Peptídeos foram enxertados com ligações dissulfeto
O organismo Gutuo possui uma tecnologia madura de anel de ligação dissulfeto. Se o peptídeo contiver apenas um par de Cys, a formação de ligações dissulfeto será direta. Os peptídeos são sintetizados em fases sólidas ou líquidas,
Foi então oxidado em uma solução de pH8-9. A síntese é relativamente complexa quando dois ou mais pares de ligações dissulfeto precisam ser formadas. Embora a formação de ligações dissulfeto seja geralmente concluída no final do esquema sintético, às vezes a introdução de dissulfetos pré -formados é vantajosa para vincular ou alongar cadeias peptídicas. BZL é um grupo de proteção do Cys, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., amplamente utilizado no Symbiont. Somos especializados em síntese de peptídeos dissulfeto, incluindo:
1. Dois pares de ligações dissulfeto são formados dentro da molécula e dois pares de ligações dissulfeto são formadas entre as moléculas
2. Três pares de ligações dissulfeto são formados dentro da molécula e três pares de ligações dissulfeto são formadas entre as moléculas
3. Síntese de polipeptídeos de insulina, onde dois pares de ligações dissulfeto são formadas entre diferentes sequências peptídicas
4. Síntese de três pares de peptídeos ligados a dissulfeto
Por que o Cysteinyl Amino Group (CYS) é tão especial?
A cadeia lateral do CYS possui um grupo reativo muito ativo. Os átomos de hidrogênio nesse grupo são facilmente substituídos por radicais livres e outros grupos e, portanto, podem formar facilmente ligações covalentes com outras moléculas.
As ligações dissulfeto são uma parte importante da estrutura 3D de muitas proteínas. As ligações da ponte dissulfeto podem reduzir a elasticidade do peptídeo, aumentar a rigidez e reduzir o número de imagens em potencial. Essa limitação de imagem é essencial para a atividade biológica e a estabilidade estrutural. Sua substituição pode ser dramática para a estrutura geral da proteína. Aminoácidos hidrofóbicos, como orvalho, ILE, Val, são um estabilizador de hélice. Porque estabiliza a α-hélice da liga dissulfeto da formação de cisteína, mesmo se a cisteína não formar ligações dissulfeto. Ou seja, se todos os resíduos de cisteína estivessem no estado reduzido (-SH, transportando grupos sulfidril livrees), seria possível uma alta porcentagem de fragmentos helicoidais.
As ligações dissulfeto formadas pela cisteína são duráveis para a estabilidade da estrutura terciária. Na maioria dos casos, as pontes S-S entre as ligações são necessárias para a formação de estruturas quaternárias. Às vezes, os resíduos de cisteína que formam ligações dissulfeto estão distantes na estrutura primária. A topologia das ligações dissulfeto é a base para a análise da homologia da estrutura primária da proteína. Os resíduos de cisteína das proteínas homólogos são muito conservadas. Apenas o triptofano era estatisticamente mais conservado que a cisteína.
A cisteína está localizada no centro do local catalítico da tiolase. A cisteína pode formar acil intermediários diretamente com o substrato. A forma reduzida atua como um "tampão de enxofre" que mantém a cisteína na proteína no estado reduzido. Quando o pH é baixo, o equilíbrio favorece a forma reduzida -Sh, enquanto que em ambientes alcalinos -Sh -sh é mais propenso a ser oxidado para formar -sr, e R é tudo menos um átomo de hidrogênio.
A cisteína também pode reagir com peróxido de hidrogênio e peróxidos orgânicos como desintoxicante.
Horário de postagem: 2025-07-02