Método de extração
Nas décadas de 1950 e 1960, muitos países do mundo, incluindo a China, extraíram principalmente peptídeos de órgãos animais. Por exemplo, a injeção de timasina é preparada abatendo uma panturrilha recém -nascida, removendo o timo e depois usando a biotecnologia de separação oscilante para separar peptídeos do timo da panturrilha. Esta timasina é amplamente utilizada para regular e aprimorar a função imunológica celular em humanos.
Peptídeos bioativos naturais são amplamente distribuídos. Existem abundantes peptídeos bioativos em animais, plantas e organismos marinhos na natureza, que desempenham uma variedade de funções fisiológicas e mantêm atividades normais da vida. Esses peptídeos bioativos naturais incluem metabólitos secundários de organismos, como antibióticos e hormônios, bem como peptídeos bioativos presentes em vários sistemas de tecido.
Atualmente, muitos peptídeos bioativos foram isolados de organismos humanos, animais, vegetais, microbianos e marinhos. No entanto, peptídeos bioativos são geralmente encontrados em baixas quantidades em organismos, e as técnicas atuais para isolar e purificar peptídeos bioativos de organismos naturais não são perfeitos, com alto custo e baixo bioatividade.
Os métodos comumente usados para extração e separação de peptídeos incluem salgação, ultrafiltração, filtração em gel, precipitação de ponto isoelétrico, cromatografia de troca de íons, cromatografia de afinidade, cromatografia de adsorção, eletroforese em gel, etc. A desvantagem principal é a complexidade da operação e a alta custo.
Método ácido-base
A hidrólise ácida e alcalina são usadas principalmente em instituições experimentais, mas raramente são usadas na prática de produção. No processo de hidrólise alcalina de proteínas, a maioria dos aminoácidos como serina e treonina é destruída, ocorre racemização e um grande número de nutrientes é perdido. Portanto, esse método raramente é usado na produção. A hidrólise ácida das proteínas não causa racemização de aminoácidos, a hidrólise é rápida e a reação está completa. No entanto, suas desvantagens são tecnologia complexa, controle difícil e poluição ambiental grave. A distribuição de peso molecular dos peptídeos é desigual e instável, e suas funções fisiológicas são difíceis de determinar.
Hidrólise enzimática
A maioria dos peptídeos bioativos é encontrada em cadeias longas de proteínas em um estado inativo. Quando hidrolisado por uma protease específica, seu peptídeo ativo é liberado da sequência amino da proteína. A extração enzimática de peptídeos bioativos de animais, plantas e organismos marinhos tem sido um foco de pesquisa nas últimas décadas.
A hidrólise enzimática de peptídeos bioativos é a seleção de proteases apropriadas, usando proteínas como substratos e proteínas hidrolisantes para obter um grande número de peptídeos bioativos com várias funções fisiológicas. No processo de produção, temperatura, valor de pH, concentração de enzimas, concentração de substrato e outros fatores estão intimamente relacionados ao efeito de hidrólise enzimática de pequenos peptídeos, e a chave é a escolha da enzima. Devido às diferentes enzimas utilizadas para hidrólise enzimática, a seleção e formulação de enzimas e diferentes fontes de proteínas, os peptídeos resultantes variam muito na massa, distribuição de peso molecular e composição de aminoácidos. Geralmente se escolhe proteases de animais, como pepsina e tripsina, e proteases de plantas, como bromelina e papaína. Com o desenvolvimento da ciência e da tecnologia e a inovação contínua da tecnologia de enzimas biológicas, mais e mais enzimas serão descobertas e usadas. A hidrólise enzimática tem sido amplamente utilizada na preparação de peptídeos bioativos devido à sua tecnologia madura e baixo investimento.
Horário de postagem: 2025-07-02