Esses peptídeos antimicrobianos foram originalmente derivados dos sistemas de defesa de insetos, mamíferos, anfíbios etc., e incluem principalmente quatro categorias:
1. A cecropina estava originalmente presente na linfa imunológica de Cecropiamoth, que é encontrada principalmente em outros insetos, e peptídeos bactericidas semelhantes também são encontrados no intestino dos porcos. Eles são tipicamente caracterizados por uma região N-terminal fortemente alcalina seguida por um longo fragmento hidrofóbico.
2. Os peptídeos antimicrobianos de Xenopus (magainina) são derivados dos músculos e estômago dos sapos. A estrutura dos peptídeos antimicrobianos de Xenopus também foi considerada helicoidal, especialmente em ambientes hidrofóbicos. A configuração dos antipeptídeos Xenopus nas camadas lipídicas foi estudada por RMN de fase sólida marcada com N. Com base na mudança química da ressonância de acilamina, as hélices dos antipeptídeos Xenopus eram superfícies paralelas de bicamada e podiam convergir para formar uma gaiola de 13 mm com uma estrutura helicoidal periódica de 30 mm.
3. Os peptídeos de defesa de defensina são derivados de polimacrófagos de coelho de neutrófilos poliaróticos humanos com lóbulo nuclear completo e células intestinais de animais. Um grupo de peptídeos antimicrobianos semelhantes aos peptídeos de defesa de mamíferos foi extraído de insetos, chamados "peptídeos de defesa de insetos". Ao contrário dos peptídeos de defesa de mamíferos, os peptídeos de defesa de insetos são ativos apenas contra bactérias Gram-positivas. Até os peptídeos de defesa de insetos contêm seis resíduos de Cys, mas o método de ligação dissulfeto entre si é diferente. O modo de ligação à ponte dissulfeto intramolecular de peptídeos antibacterianos extraídos do melanogast de Drosophila foi semelhante ao dos peptídeos de defesa de plantas. Sob condições de cristal, os peptídeos de defesa são apresentados como dímeros.
4.Tachyplesin é derivado de caranguejos em ferradura, chamados Horseshoecrab. Estudos de configuração mostram que adota uma configuração de dobra B antiparalela (3-8 posições, 11-16 posições), na qual b-ANGANLE está conectado entre si (8-11 posições) e duas ligações dissulfeto são geradas entre as posições 7 e 12 e entre as posições 3 e 16. Nesta estrutura, o aminoácido hidrofóbico está localizado em um lado do plano, e os seis resíduos catiônicos aparecem na cauda da molécula; portanto, a estrutura também é biofílica.
Segue -se que quase todos os peptídeos antimicrobianos são de natureza catiônica, mesmo que variem em comprimento e altura; No final, seja na forma de alfa-helicoidal ou b-Folding, a estrutura do bitrópica é o recurso comum.
Hora de postagem: 2025-07-03