Esquema de design e solução de cadeia de peptídeos polipeptídicos

I. Resumo
Os peptídeos são macromoléculas especiais, de modo que suas seqüências são incomuns em suas características químicas e físicas. Alguns peptídeos são difíceis de sintetizar, enquanto outros são relativamente fáceis de sintetizar, mas difíceis de purificar. The practical problem is that most peptides are slightly soluble in aqueous solutions, so in our purification, the corresponding part of the hydrophobic peptide must be dissolved in non-aqueous solvents, Therefore, these solvents or buffers are likely to be severely inconsistent with the use of biological experimental procedures, so that technicians are strictly prohibited from using the peptide for their own purposes, so that the following are several aspects of the design of peptides for researchers.

Esquema de design e solução de cadeia de peptídeos polipeptídicos
Segundo, a escolha correta de peptídeos difíceis sintéticos
1. Comprimento total de sequências reguladas para baixo
Os peptídeos de menos de 15 resíduos são mais fáceis de obter, porque o tamanho do peptídeo aumenta e a pureza do produto bruto diminui. À medida que o comprimento total da cadeia peptídica aumenta além de 20 resíduos, a quantidade precisa do produto é uma preocupação importante. Em muitas experiências, é fácil obter efeitos inesperados, diminuindo o número de resíduos abaixo de 20.
2. Diminua o número de resíduos hidrofóbicos
Peptides with a large predominance of hydrophobic residues, especially in the region 7-12 residues from the C-terminus, usually cause synthetic difficulties. Isso é visto como uma combinação inadequada precisamente porque uma folha de dobra B é obtida na síntese. “In such cases, it may be useful to convert more than two positive and negative residues, or to put Gly or Pro into the peptide to unlock the peptide composition.”
3. Regulação negativa de resíduos "difíceis"
"Há vários Cys, Met, Arg e tentam resíduos que geralmente não são prontamente sintetizados." O SER será normalmente usado como uma alternativa não oxidativa ao Cys.
Esquema de design e solução de cadeia de peptídeos polipeptídicos

Terceiro, melhore a escolha correta de solúvel na água
1. Ajuste o terminal N ou C
Em relação aos peptídeos ácidos (ou seja, carregada negativamente em pH 7), a acetilação (acetilação do terminal N, o terminal C sempre mantendo um grupo carboxila livre) é particularmente recomendado para aumentar a carga negativa. No entanto, para peptídeos básicos (ou seja, cobrado positivamente em pH 7), é particularmente recomendável aminar (grupo amino livre no terminal N e aminatória no terminal C) para aumentar a carga positiva.

2. Encurte muito ou prolongue a sequência

Algumas das seqüências contêm um grande número de aminoácidos hidrofóbicos, como TRP, PHE, Val, Ile, Leu, Met, Tyr e Ala, etc. Quando esses resíduos hidrofóbicos excedem 50%, geralmente não são fáceis de dissolver. Pode ser útil prolongar a sequência para aumentar ainda mais os pólos positivos e negativos do peptídeo. A segunda opção é regular negativamente o tamanho da cadeia peptídica para aumentar os pólos positivos e negativos, regulando negativamente os resíduos hidrofóbicos. Quanto mais forte os lados positivos e negativos da cadeia peptídica, maior a probabilidade de reagir com a água.
3. Coloque um resíduo solúvel em água
For some peptide chains, the combination of some positive and negative amino acids can improve the water solubility. Nossa empresa recomenda que o terminal N ou C-terminal de peptídeos ácidos seja combinado com Glu-Glu. O terminal N ou C do peptídeo básico foi dado e depois Lys-Lys. Se o grupo carregado não puder ser colocado, o Ser-Gly-Ser também poderá ser colocado no terminal N ou C. No entanto, essa abordagem não funciona quando as laterais da cadeia peptídica não podem ser alteradas.